Biomacromoléculas. 11 de febrero de 2013; 14 (2): 331-41. doi: 10.1021/bm301511w. Publicación electrónica del 18 de enero de 2013.
La conformación densa de PEG inducida por el enlazador de fenilo mejora la eficacia de la estafilocinasa monoPEGilada C-terminal

Resumen

La PEGilación puede mejorar la eficacia de las proteínas al prolongar la vida media sérica y reducir la sensibilidad proteolítica y la inmunogenicidad. Sin embargo, la PEGilación puede disminuir la bioactividad de una proteína al interferir con la unión de su sustrato o receptores. En este caso, la estafiloquinasa (SAK), un agente de trombólisis para el tratamiento del infarto de miocardio, fue monoPEGilada en el extremo C de SAK, lejos de su dominio bioactivo. Se utilizaron restos fenilo, propilo y amilo como conectores entre SAK y polietilenglicol (PEG), respectivamente. Los conectores flexibles de propilo y amilo conducen a una conformación laxa. Por el contrario, el conector de fenilo rígido e hidrófobo induce una conformación densa de PEG que puede proteger ampliamente la mayoría de los dominios adyacentes al extremo C (por ejemplo, los epítopos de antígenos y los sitios proteolíticos) de SAK y proteger de manera ineficiente su dominio bioactivo. En comparación con la conformación de PEG laxa, la conformación de PEG densa es más eficaz para mantener la bioactividad, aumentar la vida media plasmática y disminuir la sensibilidad proteolítica y la inmunogenicidad de la SAK PEGilada.
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