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Sistemas nanobiocatalíticos eficientes de nucleasa P1 inmovilizada en óxido de grafeno modificado con PEG-NH2: efectos de la heterogeneidad de las propiedades de interfaz December 12,2022.
Coloides Surf B Biointerfaces. 1 de septiembre de 2016; 145: 785-794. doi: 10.1016/j.colsurfb.2016.05.074. Epub 2016 27 de mayo.

Sistemas nanobiocatalíticos eficientes de nucleasa P1 inmovilizada en óxido de grafeno modificado con PEG-NH2: efectos de la heterogeneidad de las propiedades de interfaz

Wei Zhuang, Linjiao He, Jiahua Zhu, Jianwei Zheng, Xiaojing Liu, Yihui Dong, Jinglan Wu, Jingwei Zhou, Yong Chen, Hanjie Ying

Resumen

El uso de nanoláminas de óxido de grafeno (GO) para el soporte de enzimas funcionales ha atraído un gran interés debido a su estructura plana única y sus intrigantes propiedades físicas y químicas. Sin embargo, los efectos detallados de las propiedades de interfaz de GO y sus derivados funcionalizados en biomoléculas activas no se conocen bien. Inmovilizamos la nucleasa P1, una enzima de producción de ácido nucleico industrial común, en nanoláminas GO modificadas prístinas y amino poli(etilenglicol) (PEG-NH2) con heterogeneidad de propiedades de interfaz utilizando dos enfoques, adsorción física y reticulación química. Se demuestra que la nucleasa P1 podría inmovilizarse de forma estable en la superficie de GO prístina mediante adsorción física y en el borde de nanoláminas de GO modificadas mediante reticulación química. La capacidad de carga resultante de la nucleasa P1 en la GO prístina es tan alta como 6,45 mg/mg como consecuencia de las fuertes interacciones electrostáticas e hidrofóbicas entre la enzima y el transportador. Sin embargo, se determina que la resistencia a los ácidos, la estabilidad térmica, la reutilización y la eficiencia de degradación de la enzima inmovilizada en GO modificado con PEG-NH2 obviamente mejoran en comparación con las de la enzima inmovilizada en GO prístino. El comportamiento catalítico mejorado demuestra que GO y sus derivados tienen un gran potencial en sistemas biocatalíticos eficientes. la reutilización y la eficiencia de degradación de la enzima inmovilizada en GO modificado con PEG-NH2 obviamente mejoran en comparación con las de la enzima inmovilizada en GO prístino. El comportamiento catalítico mejorado demuestra que GO y sus derivados tienen un gran potencial en sistemas biocatalíticos eficientes. la reutilización y la eficiencia de degradación de la enzima inmovilizada en GO modificado con PEG-NH2 obviamente mejoran en comparación con las de la enzima inmovilizada en GO prístino. El comportamiento catalítico mejorado demuestra que GO y sus derivados tienen un gran potencial en sistemas biocatalíticos eficientes.

Palabras llave: Inmovilización de enzimas; Óxido de grafeno; Interfaz; Modificación; Nucleasa P(1).

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Abreviatura: PEG-NH2 de 4 brazos
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